Please use this identifier to cite or link to this item: http://dspace.bsmu.edu.ua:8080/xmlui/handle/123456789/16015
Title: Поляриметричне дослідження розсіювання лазерного випромінювання на біологічних об'єктах
Other Titles: Polarimetric studies of laser radiation dispersal on biological objects
Authors: Пішак, Василь Павлович
Григоришин, Петро Михайлович
Гумінецький, С.Г.
Подкамень, Л.Й.
Черновська, Надія Василівна
Pishak, V.P.
Grygoryshyn, P.M.
Guminetsky, S.G.
Podkamen, L.J.
Chernovska, N.V.
Keywords: еритроцити
плазма крові
лазерна поляриметрія
erythrocytes
blood plasma
laser polarimetry
Issue Date: 1998
Publisher: Буковинський медичний вісник
Abstract: В роботі приводяться результати експериментальних досліджень методів розсіяння світла (МРС) еритроцитів та плазми крові з використанням малопотужного випромінювання HE-NE лазера λ=633нм. МРС дають вичерпну інформацію про розмір, форму, структуру, орієнтацію часток дисперсного середовища та динаміку їх зміни в часі або під дією різноманітних зовнішніх чинників. Структура МРС еритроцитів і плазми крові має вісім ненульових компонент, що характерно для системи ізотропно розсіюючих частинок. В роботі також приведені температурні залежності величин компонент МРС білків: папаїну і лізоциму в межах зміни температури від 20°С до 60°С при фіксованому куті розсіяння α=90°. Вони вказують на велику чутливість деяких компонент МРС (f22 і f12) до зміни температури, що може бути використано при вивченні конформаційних перетворень білкових структур.
The research deals with the results of experimental studies of light dispersal techniques (LDT) with regard to the erythrocytes and blood plasma, using HE-NE laser radiation α=633nm of low intensity. LDT give exhaustive information as to the size, shape, structure, orientation of the particles of the dispersive medium as well as the dynamics of their change in the course of time or under the influence of diverse external factors. The structure of LDT of both erythrocytes and blood plasma possesses eight nonzero components that is distinctive of the system of isotropically dispersed particles. The paper also adduces temperature dependences of the values of LDT components of the proteins: papain and lysozyme within the range of temperature change from 20° C to 60° C, the scattering fixed angle being L=90°. They are indicative of high sensitivity of certain components of LDT (f22 and f12) in relation to temperature variations. This circumstance may be used In the process of studying of conformation transformations of protein structures.
URI: http://dspace.bsmu.edu.ua:8080/xmlui/handle/123456789/16015
Appears in Collections:Статті. Кафедра медичної біології та генетики

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
БМВ_1998_3-4_126.pdf365.44 kBAdobe PDFView/Open


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.